Механизм действия целлюлазы

Наиболее интересными проблемами всегда были высокая каталитическая эффективность и специфичность целлюлазного гидролиза целлюлозы. В подробной трехмерной конформации макромолекулы фермента имеется активный центр, расположенный в ямке на поверхности макромолекулы фермента. связывается с субстратом (или комплексом), а затем катализирует гидролиз, который можно разделить на сайты связывания и каталитические сайты. Сайт связывания определяет специфичность фермента, а каталитический сайт определяет активность и специфичность фермента. Форма и размер ямки в активном центре ферментного препарата различны.

Реакция гидролиза целлюлозы целлюлазой представляет собой гетерогенную систему, и ее кинетика соответствует реакции (квази) первого порядка.При оптимальных условиях температуры и рН общая скорость реакции зависит от времени образования комплексов, образующих ферментное первое вещество и продукты. Хотя более высокая концентрация фермента может сократить общее время реакции, на практике это нежелательно.

Макромолекулярная структура фермента имеет множество боковых групп кислых и основных аминокислот, находящихся в различных состояниях диссоциации в различных рН среды.Они будут непосредственно влиять на связывание и дальнейшую реакцию между ферментом и субстратом, то есть пространственная конформация макромолекулы фермента будет влиять на его активность. Различные типы ферментов имеют разные значения состояния для их оптимального применения. Поэтому при использовании необходима среда с различным рН. , и фермент можно разделить на три типа: кислая целлюлаза, нейтральная целлюлаза и слабощелочная целлюлаза.

Влияние температуры обработки на активность целлюлазы носит комплексный характер, который можно грубо изобразить кривой колокола, то есть при постепенном повышении температуры вероятность контакта фермента с субстратом возрастает, а скорость гидролиза достигает максимума в определенный диапазон температур. При дальнейшем повышении температуры скорость гидролиза снижается, что является термически индуцированной макромолекулярной инактивацией (денатурацией белков). Таким образом, каждый фермент имеет узкий оптимальный температурный диапазон.